La parte proteica dell'emoglobina è strutturata in 4 subunità a forma globulare ,due subunità alfa di 141 aminoacidi ciascuna,identiche per composizione aminoacidica e due subunità beta anch'esse uguali tra loro formate da 146 aminoacidi.Ogni subunità possiede al centro una tasca in cui si posiziona l'eme contenente ferro bivalente di cui abbiamo parlato la volta precedente.L'emoglobina è una proteina allosterica cioè cambia conformazione a seconda dell'ambiente esterno alla molecola e all'unione di altri composti chimici.Il cambiamento conformazionale determina la sua maggiore o minore affinità all0ssigeno .In particolare l'ambiente leggermente acido della periferia in vicinanaza di tutte le cellule dell'organismo ,l'acido difosfoglicerico ,intermedio della glicolisi,il co2 abbondante in periferia come effetto del catabolismo cellulare determinano tutte un cambio di conformazione dell'emoglobina con uno spostamento dell'eme e del ferro che rendono l'emoglobina poco affine all'ossigeno spostando cosi il gas dall'emoglobina verso l'interno di tutte le cellule.A livello polmonare invece l'ambiente è diverso c'è un ph leggermente alcalino ed è presente molto ossigeno ;ciò induce la molecdola ad assumere una conformazione con alta affinità per l'ossigeno che viene trasportato attraverso il circolo sanguigno verso la periferia.

Oltre all'emoglobina normale dell'adulto esistono altri tipi di emoglobine e in particolare quella fetale,formata da due catene alfa e due catene gamma al posto di quelle beta.Questo tipo di emoglobina possiede una maggiore affinità e ciò è in armonia con il fatto che il feto ha maggior bisogno di ossigeno per il suo metabolismo e il suo maggior accrescimento e per il fatto che gli scambi respiratori avvengono attraverso la placenta.Dall'inizio della vita extrauterina questo tipo di emoglobina viene sostituita con quella definitiva dell'adulto.UN'altra caratteristica dell'emoglobina è quella di essere cooperativa,in altri termini una volta che una delle quattro subunità si combina coll'ossigeno ,l'affinità con questo gas cresce notevolmente nelle altre tre subunità e ciò dipende da come è strutturata l'emoglobina nel suo complesso.Gli studiosi ritengono che sia l'emoglobina beta che quella gamma ,sia gli altri tipi che esistono si siano formati a partire da quella alfa per duplicazione genica nel corso dell'evoluzione e quindi tutte le emoglobine derivano da una molecola ancestrale,che solo in un secondo tempo si sarebbe unita alle altre aumentando l'affinità coll'ossigeno.Questo potrebbe anche essere accaduto anche se nulla è veramente dimostrato ma il problema ,soprattutto per il darwinismo è sempre il solito:come si è potuta formare per caso la prima molecola ,quella alfa.Ci sono troppi elementi strutturali interdipendenti ,la combinazione coll'ossigeno reversibile ,la maggiore o minore affinità con questo gas a secondo della situazione ambientale,la combinazione dell'eme col ferro bivalente e mantenerlo bivalente ;coll'eme isolato infatti il ferro diventa subito trivalente e non si può più combinare coll'ossigeno.Per avere tutte queste proprietà la molecola proteica deve avere una composizione precisa degli aminoacidi ,una conformazione secondaria ad alfa elica ,ed esattamente sette alfa eliche e una conformazione terziaria precisa e specifica di tipo globulare con una tasca centrale circondata da aminoacidi idrofobi tutti messi attorno all'eme.Senza questa struttura non può esistere la funzionalità emoglobinica,ed infatti esistono numerose malattie genetiche che sono determinate da mutazioni o delezioni di parte dei geni che codificano per la molecola,come le talassiemie ,le più frequenti malattie genetiche,le anemie falciformi causate da mutazioni puntiformi che sostituiscono aminoacidi con altri in punti cruciali della molecola.Per tutte queste mutazioni i globuli rossi diventano molto fragili e vengono distrutti precocemente oppure nell'anemia falciforme essi assumono una forma a falce che occludono facilmente i capillari.In conclusione di questo discorso esiste una struttura funzionale integrata tra globuli rossi,eme e proteina globulinica.Senza i globuli rossi che la contengono l'emoglobina non può fare niente e l'eme senza la globina è tossico per le cellule e diventa subito incapace di legare l'ossigeno.Questa struttura altamente integrata è indice evidente di progetto e non si è potuta formare a caso attraverso tentativi ed errori.Se c'è un progetto è evidente che esiste un progettista.A questo punto mi si permetta di andare oltre la scienza e di parlare con la fede cristiana e la ragione filodofica.Io credo che questo progettista ,che ha fatto le meraviglie della vita sia Dio,il Dio biblico ,il Dio di Gesù e permettetemi ,dopo sessan'anni di studi appassionati delle strutture viventi di esprimere una lode e un ringraziamento perenne a Colui che ha fatto tutte queste meraviglie.L'universo è pieno della Sua gloria.Ho fatto questa divagazione non strettamente 'scientifica' ma chi l'ha detto che la scienza deve essere solo materialistica e rendere anch'essa lode a Colui che è ?